Von in verschiedenen chilenischen Weinbergen gemachten Stichproben wurden 610 Hefekolonien isoliert, die anschließend bzgl. des Vorkommens von Beta-Glukosidase und ihrer Resistenz gegenüber Glukose und Ethanol untersucht wurden. Unter all diesen Stämmen hat sich Debaryomyces vanrijiae als starker Produzent von extrazellulärer, nicht von der Glukose (Ki=439 mM) und dem Ethanol behinderter Beta-Glukosidase erwiesen. Das Enzym (genannt DV-13G) wurde mit Gel-Filtration, Ionenaustausch und Chromat-Focusing-Techniken gereinigt. Das Enzym hat ein molekulares Gewicht von 100.000, pl 3.0, pH optimal 5.0 und eine Temperatur höchster Aktivität bei 50°C. Das Enzym hat sich als aktiv gegenüber vielen Beta-D-Glukosidasen erwiesen, darunter einige Aromavorläufer, während sie inaktiv gegenüber den Diglykosiden sind. Wenn sie zu einem Muskatmost hinzugefügt werden, sind sie in der Lage, über Hydrolyse eine signifikante Menge an Monoterpenen zu befreien. (Die Lektüre des vollständigen Textes wird empfohlen. Originaltitel: Beta-glucosidase from the grape native Debaryomyces varijiae: purification, characterisation, and its effect on monoterpene content of a Muscat grape juice.) GT2004_03