Los consumidores desean que los vinos blancos sean claros y trasparentes. Durante el almacenamiento de los vinos, las proteínas de la uva pueden agregarse formando turbideces. Estas proteínas, en particular las proteínas de tipo quitinasa y taumatina (proteínas TL), tienen que ser eliminadas, y esto se hace a través de la adsorción por la bentonita, un tratamiento efectivo pero ineficiente. Interesa encontrar procesos alternativos, pero para que tengan éxito es necesario comprender en profundidad las causas que provocan la turbidez proteica. En este estudio, se estudió la función desempeñada por la fuerza iónica (I) y el sulfato en la agregación de proteínas TL y quitinasas con el calentamiento. Las proteínas purificadas se disolvieron en un vino modelo y se analizaron mediante dispersión de luz dinámica. El efecto de (I) sobre la agregación de proteínas se estudió dentro del intervalo 2-500 mM / l. Con las quitinasas, la agregación se produjo durante el calentamiento con valores de (I) de 100 y 500 mM / l, dependiendo de la isoforma. Esta agregación condujo inmediatamente a la formación de partículas grandes (3 micras, turbidez visible tras el enfriamiento). La agregación de proteínas TL se observó sólo con un valor de (I) de 500 mM / l; ésta se desarrolló principalmente durante el enfriamiento y dio lugar a la formación de agregados limitados (400 nm) que permanecían invisible. Con sulfato en el medio, las quitinasas formaron una turbidez visible inmediatamente cuando se aplicó calor, mientras que los agregados de proteínas TL la formaron durante el enfriamiento, pero no en partículas lo suficientemente grandes como para ser visibles a simple vista. Los datos muestran que los mecanismos de agregación de las proteínas TL y quitinasa son diferentes y están influenciados por (I) y por el contenido iónico del vino modelo. En las condiciones utilizadas en este estudio, las quitinasas presentaron una mayor tendencia a la formación de turbidez y a la sedimentación que las proteínas TL. Se recomienda la lectura del texto completo