Las proteínas residuales presentes en los vinos acabados pueden agregarse provocando turbidez. Con el fin de entender mejor el mecanismo de formación de la turbidez proteica, se utilizó un enfoque de rehidratación para estudiar el comportamiento de agregación, inducido por el calor, de proteínas de vino purificadas.
Se aislaron una quitinasa, 4 isoformas de proteína tipo taumatina (TLP), compuestos fenólicos y polisacáridos a partir de un vino Chardonnay. El mismo vino fue despojado de estos compuestos y usado como base para rehidratar cada una de las proteínas por si sola o en combinación con los compuestos fenólicos y/o polisacáridos aislados.
Después de un ciclo de calentamiento y enfriamiento (70°C durante 1 h y 25°C durante 15 h), se midió el tamaño y concentración de los agregados formados mediante “scanning ion occlusion sensing” (SIOS), técnica para detectar y cuantificar nanopartículas.
La quitinasa fue la proteína que presentó una mayor tendencia a la agregación y la que formó partículas más grandes; los compuestos fenólicos y polisacáridos no tuvieron un efecto significativo sobre su comportamiento de agregación.
Las isoformas TLP presentaron diferentes tendencias con respecto a la formación de turbidez y a las interacciones con los compuestos fenólicos y polisacáridos.
El presente trabajo ha demostrado que la técnica SIOS es un método muy útil para el estudio de la turbidez en el vino.
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