Les consommateurs s’attendent à ce que le vin blanc soit clair. Pendant le stockage des vins, les protéines du raisin peuvent s’agglomérer et former un trouble. Ces protéines, en particulier les chitinases et les protéines homologues de la thaumatine (TL-proteins), doivent être éliminées, par adsorption avec de la bentonite, une étape importante mais inefficace dans le processus de fabrication du vin. Des techniques alternatives, ont été développées, mais pour qu’elles soient réussies, une connaissance plus approfondie des origines de la casse protéique est nécessaire. Dans cette étude, le rôle joué par la force ionique (I) et du sulfate dans l’agrégation des TL-proteins et de la chitinase après chauffage a été étudié. Des protéines purifiées ont été dissoutes dans une solution modèle et analysées par diffusion dynamique de la lumière. L’effet de I sur l’agrégation protéique a été étudié entre 2–500mM/l. Pour les chitinases, l’agrégation a eu lieu pendant le chauffage avec des valeurs de I variant entre 100 et 500mM/l, en fonction de l’isoforme. Cette agrégation a immédiatement conduit à la formation de particules de grandes dimensions (3 µm, trouble visible après refroidissement). L’agrégation des TL-proteins n’a été observée qu’avec un I de 500mM/l; elle s’est développée surtout pendant le refroidissement et a conduit à des particules fines (400 nm) qui sont restées invisibles. Avec du sulfate dans le milieu, les chitinases ont immédiatement formé un trouble visible lorsqu’un chauffage a été appliqué, tandis que les TL-proteins se sont agglomérées pendant le refroidissement mais elles n’ont pas formé de particules suffisamment larges pour être visibles à l’œil nu. Les résultats ont montré que les mécanismes d’agrégation des TL-proteins et des chitinases sont différents et sont influencés par I et par le contenu ionique de la solution modèle. Dans les conditions de l’étude, les chitinases étaient plus susceptibles de précipiter et à former un trouble que les TL-proteins. Nous vous conseillons la lecture de l’article intégral (voir lien ci-contre).

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