Les protéines résiduelles dans les vins finis peuvent s’agréger pour former un trouble. Pour obtenir un aperçu du mécanisme de formation des casses protéiques, une approche de reconstitution a été utilisée pour étudier le comportement d’agrégation induit par la chaleur des protéines du vin purifié.

Une chitinase, 4 isoformes de protéines semblables a la thaumatine (TLP), des composés phénoliques et des polysaccharides ont été isolés à partir d’un vin Chardonnay.

Le même vin a été dépouillé de ces composés et utilisé comme une base pour reconstituer chacune des protéines seules ou en combinaison avec des composés phénoliques isolés et/ou avec des polysaccharides.

Après un cycle de chauffage et de refroidissement (70°C pendant 1 h et 25°C pendant 15 h), la taille et la concentration des agrégats formés ont été mesurées par SIOS (Scanning ion occlusion sensing), une technique permettant de détecter et de quantifier les nanoparticules.

La chitinase est la protéine la plus sujette à l’agrégation et celle qui a formé les plus grosses particules; les composés phénoliques et les polysaccharides n’ont pas eu un impact significatif sur le comportement d’agrégation.

Les isoformes TLP variaient dans leur aptitude à former un trouble et dans les interactions avec les polysaccharides et les composés phénoliques. Le travail a défini la SIOS comme une méthode utile pour étudier le trouble du vin

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