Sono state identificate le frazioni proteiche in uno Chardonnay (invertasi, glucanasi, chitinasi e proteine del tipo della taumatina) utilizzando la 2D-elettroforesi e la spettrometria di massa. La sensibilità di queste frazioni alla denaturazione indotta dal calore e la precipitazione seguente al trattamento con calore a diverse temperature è stata studiata e paragonata alla affinità per la bentonite, un’argilla utilizzata per adsorbire le proteine e stabilizzare il vino da intorbidamenti proteici. Le diverse proteine mostravano diverse sensibilità alla precipitazione indotta dal calore, le glucanasi erano le più sensibili e le invertasi le meno sensibili. Le taumatine e le chitinasi erano caratterizzate da un’ampia gamma di comportamenti attribuiti a micro differenze strutturali. L’eliminazione delle proteine come conseguenza dell’apporto di dosi crescenti di bentonite dipendeva dal tipo di frazione proteica. E’ stata notata una buona correlazione tra l’affinità delle proteine per la bentonite e la loro sensibilità alla precipitazione indotta dal calore. I risultati sono stati discussi considerando le normali pratiche utilizzate per valutare la stabilità del vino bianco e per definire le dosi di bentonite necessaria per ottenere la stabilizzazione. Si consiglia la lettura del testo integrale
Abstract La tiamina (vitamina B1) è un nutriente vitale per..
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Vito Michele Paradiso1*, Massimo Tripaldi2, Maurizio Frati3, Ilaria Prezioso1 ,..