Os consumidores esperam que o vinho branco seja límpido e transparente. Durante o armazenamento dos vinhos, as proteínas das uvas podem formar aglomerarados dando origem a turvações. Estas proteínas, particularmente as quitinases e as proteínas homólogas da taumatina (proteínas-TL), devem de ser removidas, por adsorção com a bentonite, uma etapa importante mas ineficiente no processo de elaboração do vinho.

Técnicas alternativas têm sido desenvolvidas, mas para estas serem bem-sucedidas, é necessário um conhecimento mais profundo sobre as causas da casse proteica. Neste estudo, foi investigado, o papel desempenhado pela força iónica (I) e pelo sulfato na agregação das proteínas-LT e da quitinase após tratamento térmico (aquecimento).

As proteínas purificadas foram dissolvidas numa solução modelo de vinho e analisadas por dispersão da luz dinâmica. O efeito de I na agregação proteica foi estudado num intervalo compreendido entre 2–500mM/l.

Para quitinases, a agregação ocorreu durante o aquecimento, com valores (I) entre 100 e 500 mM/l, em função da isoforma. Esta agregação originou a formação de partículas de grandes dimensões (3 µm, turbidez visível após arrefecimento).

A agregação de proteínas-LT apenas foi observada com um (I) de 500 mM/l; a agregação foi especialmente desenvolvida durante o arrefecimento e deu origem a partículas finas (400 nm) que permaneceram invisíveis.

Com sulfato no meio, as quitinases formaram imediatamente turbidez visível quando o aquecimento foi aplicado, enquanto que os proteínas-TL foram aglomeradas durante o arrefecimento mas não formaram partículas suficientemente grandes para serem visíveis a olho nu.

Os resultados demonstraram que os mecanismos de agregação de proteínas-TL e de quitinases são diferentes e são influenciados por (I) e o pelo teor iónico da solução modelo.

Nas condições do estudo, as quitinases revelavam maior suscetibilidade de precipitar e formar turbidez que as proteínas-TL.

Aconselhamos a leitura do texto integral: “Effects of Ionic Strength and Sulfate upon Thermal Aggregation of Grape Chitinases and Thaumatin-like Proteins in a Model System”.

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